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Autoren
OldBo
01.10.2024
Eine australische Forschungsgruppe (Dr. Rhys Grinter, Doktorandin Ashleigh Kropp, Professor Chris Greening - Monash University Melbourne) extrahierte ein Huc genanntes Enzym aus den Bakterien und untersuchte es mit mehreren hochmodernen Methoden. Im Laufe der Forschung wurde klar, dass Huc gasförmige Wasserstoff-Moleküle aus der Umgebungsluft in Elektrizität umwandelt - und das auch noch äußerst effizient und stabil.

Eine australische Forschungsgruppe (Dr. Rhys Grinter, Doktorandin Ashleigh Kropp, Professor Chris Greening - Monash University Melbourne) extrahierte ein Huc genanntes Enzym aus den Bakterien und untersuchte es mit mehreren hochmodernen Methoden. Im Laufe der Forschung wurde klar, dass Huc gasförmige Wasserstoff-Moleküle aus der Umgebungsluft in Elektrizität umwandelt - und das auch noch äußerst effizient und stabil.

Es handelt sich "nur" um Grundlagenforschung. Das Hauptziel künftiger Arbeit ist, die Huc-Produktion zu steigern

Strukturelle Grundlagen für die bakterielle Energiegewinnung aus atmosphärischem Wasserstoff
Abstract
Verschiedene aerobe Bakterien nutzen atmosphärischen H2 als Energiequelle für Wachstum und Überleben. Dieser weltweit bedeutende Prozess reguliert die Zusammensetzung der Atmosphäre, verbessert die Bodenbiodiversität und treibt die Primärproduktion in extremen Umgebungen an. Die atmosphärische H2-Oxidation wird noch nicht charakterisierten Mitgliedern der [NiFe]-Hydrogenase-Superfamilie zugeschrieben. Es bleibt jedoch ungeklärt, wie diese Enzyme die außergewöhnliche katalytische Herausforderung bewältigen, pikomolare H2-Werte inmitten von Umgebungswerten des katalytischen Giftes O2 zu oxidieren, und wie die gewonnenen Elektronen auf die Atmungskette übertragen werden. Hier haben wir die Kryo-Elektronenmikroskopie-Struktur der Mycobacterium smegmatis-Hydrogenase Huc bestimmt und ihren Mechanismus untersucht. Huc ist ein hocheffizientes, sauerstoffunempfindliches Enzym, das die Oxidation von atmosphärischem H2 mit der Hydrierung des Atmungselektronenträgers Menachinon verbindet. Huc verwendet schmale hydrophobe Gaskanäle, um atmosphärisches H2 auf Kosten von O2 selektiv zu binden, und 3 [3Fe–4S]-Cluster modulieren die Eigenschaften des Enzyms, sodass die atmosphärische H2-Oxidation energetisch machbar ist. Die katalytischen Huc-Untereinheiten bilden einen oktameren 833 kDa-Komplex um einen membrangebundenen Stiel, der Menachinon 94 Å von der Membran transportiert und reduziert. Diese Erkenntnisse liefern eine mechanistische Grundlage für den biogeochemisch und ökologisch wichtigen Prozess der atmosphärischen H2-Oxidation, decken eine Art der Energiekopplung auf, die vom Langstreckentransport von Chinon abhängt, und ebnen den Weg für die Entwicklung von Katalysatoren, die H2 in der Umgebungsluft oxidieren.

Quellen
Journal "Nature"
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